مطالعه نظری واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز i مربوط به باکتری اشریشیاکلی
پایان نامه
- وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه کردستان - دانشکده علوم پایه
- نویسنده بهناز فرشیدفر
- استاد راهنما مهدی ایرانی
- سال انتشار 1393
چکیده
چکیده در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالازi مربوط به باکتری اشریشیاکلی استفاده شده است. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمده است. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدلcpcmمحاسبه گردید. برای مطالعات اثرات الکترونی، بار اتم ها در حین واکنش توسط آنالیزnboمحاسبه شد. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، از روش کلاستر استفاده شده است. سه مدل از جایگاه فعال آنزیم بر اساس ساختار کریستالی آن با استفاده از روش کلاستر ساخته شد. این مدل ها از نظر اندازه و نحوه ثابت کردن اتم ها از یکدیگر متفاوت هستند. مطالعه حاضر نشان می دهد که آمینواسید glu56 با جدا کردن یک پروتون از سابستریت، واکنش کاتالیستی را آغاز می کند. سپس همان پروتون از glu56 به حدواسط ان دی اولات انتقال می یابد که در این مرحله همزمان یک انتقال پروتون از اکسیژن الکلی سوبسترا به glu122 نیز اتفاق می افتد. در نهایت برای تشکیل محصول انتقال پروتون از glu122 به سابستریت بررسی شد که نتایج به دست آمده عدم انتقال را نشان دادند. لذا پیشنهاد شد که کمبود پروتون برای ایجاد محصول از محیط تامین می شود. محاسبات نشان دادند که مسیر واکنش وابسته به نوع و اندازه مدل های مورد بررسی نیست، هر چند که نیم رخ انرژی پتانسیل وابسته به اندازه و انعطاف پذیری مدل است.
منابع مشابه
مطالعه نظری واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز i مربوط به باکتری اشریشیاکلی
در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالازi مربوط به باکتری اشریشیاکلی استفاده شده است. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمده است. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل cpcm محاسبه گردید. برای مطالعات اثرات الکترونی، بار اتم ها در حین واکنش توسط آنالیز nbo محاسبه شد. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، ا...
مطالعه نظری سینتیک و مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز i
در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز i انسانی استفاده شد. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شد و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمد. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل cpcm محاسبه گردید. برای مطالعه اثرات الکترونی، بار اتم ها در حین واکنش توسط آنالیز nbo محاسبه شد. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، روش کلاستر به کار گرفته شد. گلی ...
15 صفحه اولبیان هترولوگ هورمون کلسی‌تونین در باکتری اشریشیاکلی
زمینه و هدف : کلسی‌تونین پلی‌پپتیدی کوچک با وزن مولکولی 3.4 کیلودالتون و 32 آمینواسید است که از غدد پارافولیکولار تیروئید در پاسخ به افزایش غلظت سرمی کلسیم تولید می‌شود. این پپتید دارویی در درمان بیماری پاژت، پیشگیری و درمان کمکی پوکی استخوان و شوک هایپرکلسمی استفاده می‌شود. تولید نوترکیب این پپتید کوچک در سیستم پروکاریوتی به دلیل ناپایداری آن امکان‌پذیر نیست؛ لذا این مطالعه به منظور بیان هترول...
متن کاملروش سریع و مؤثر ترانسفورم‌سازی باکتری اشریشیاکلی
Background & Objective: Transformation of plasmid DNA into bacterial competent cells is a key technique for molecular cloning. Transformation can be achieved using either chemical or physical methods, e.g., electroporation. The rate of success in these methods depends on experience and attention to method’s details. Therefore, the higher the efficiency and quality of a transformation method, ...
متن کاملواکنش آنزیم های آنتی اکسیدانت، محتوای کلروفیل و شاخص سطح برگ چاودار به باکتری های محرک رشد در شرایط شوری
بهمنظور بررسی تنش شوری و تلقیح بذر با باکتری‌های محرک رشد بر فعالیت آنزیم های آنتی اکسیدانت، میزان کلروفیل و شاخص سطح برگ گیاهچه چاودار، آزمایش فاکتوریلی در قالب طرح بلوک های کامل تصادفی در سه تکرار در گلخانه‌ی دانشکده کشاورزی و منابع طبیعی دانشگاه محقق اردبیلی در سال 1395 اجرا شد. فاکتورهای مورد بررسی شوری در چهار سطح شامل عدم اعمال شوری به عنوان شاهد و شوری 25، 50 و 75 میلی مولار با نم...
متن کاملمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
نوع سند: پایان نامه
وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه کردستان - دانشکده علوم پایه
کلمات کلیدی
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023